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1.
Gut Microbiota Regulate Motor Deficits and Neuroinflammation in a Model of Parkinson's Disease.
Cell;
167(6): 1469-1480.e12, 2016 Dec 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-27912057
2.
Memo1 binds reduced copper ions, interacts with copper chaperone Atox1, and protects against copper-mediated redox activity in vitro.
Proc Natl Acad Sci U S A;
119(37): e2206905119, 2022 09 13.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-36067318
3.
Distinct growth regimes of α-synuclein amyloid elongation.
Biophys J;
122(12): 2556-2563, 2023 06 20.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37170496
4.
Comparing lipid remodeling of brown adipose tissue, white adipose tissue, and liver after one-week high fat diet intervention with quantitative Raman microscopy.
J Cell Biochem;
124(3): 382-395, 2023 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-36715685
5.
Chemical catalysis by biological amyloids.
Biochem Soc Trans;
51(5): 1967-1974, 2023 10 31.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-37743793
6.
The bacterial curli system possesses a potent and selective inhibitor of amyloid formation.
Mol Cell;
57(3): 445-55, 2015 Feb 05.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-25620560
7.
Single-cell tracking demonstrates copper chaperone Atox1 to be required for breast cancer cell migration.
Proc Natl Acad Sci U S A;
117(4): 2014-2019, 2020 01 28.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-31932435
8.
Amyloid formation of fish ß-parvalbumin involves primary nucleation triggered by disulfide-bridged protein dimers.
Proc Natl Acad Sci U S A;
117(45): 27997-28004, 2020 11 10.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-33093204
9.
Single-vesicle imaging reveals lipid-selective and stepwise membrane disruption by monomeric α-synuclein.
Proc Natl Acad Sci U S A;
117(25): 14178-14186, 2020 06 23.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32513706
10.
Amyloids of α-Synuclein Promote Chemical Transformations of Neuronal Cell Metabolites.
Int J Mol Sci;
24(16)2023 Aug 16.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-37629028
11.
The copper chaperone CCS facilitates copper binding to MEK1/2 to promote kinase activation.
J Biol Chem;
297(6): 101314, 2021 12.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34715128
12.
Frustration Dynamics and Electron-Transfer Reorganization Energies in Wild-Type and Mutant Azurins.
J Am Chem Soc;
144(9): 4178-4185, 2022 03 09.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-35171591
13.
Macromolecular crowding modulates α-synuclein amyloid fiber growth.
Biophys J;
120(16): 3374-3381, 2021 08 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34242594
14.
Orientation of α-Synuclein at Negatively Charged Lipid Vesicles: Linear Dichroism Reveals Time-Dependent Changes in Helix Binding Mode.
J Am Chem Soc;
143(45): 18899-18906, 2021 11 17.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34748321
15.
C-terminal truncation of α-synuclein alters DNA structure from extension to compaction.
Biochem Biophys Res Commun;
568: 43-47, 2021 09 03.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34175689
16.
Effects of the Toxic Metals Arsenite and Cadmium on α-Synuclein Aggregation In Vitro and in Cells.
Int J Mol Sci;
22(21)2021 Oct 24.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-34768886
17.
Folding of copper proteins: role of the metal?
Q Rev Biophys;
51: e4, 2018 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30912494
18.
Copper chaperone blocks amyloid formation via ternary complex.
Q Rev Biophys;
51: e6, 2018 01.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-30912493
19.
Female Faculty: Why So Few and Why Care?
Chemistry;
26(38): 8319-8323, 2020 Jul 08.
Artículo
en Inglés
| MEDLINE | ID: mdl-32583921
20.
The Caenorhabditis elegans homolog of human copper chaperone Atox1, CUC-1, aids in distal tip cell migration.
Biometals;
33(2-3): 147-157, 2020 06.
Artículo
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| MEDLINE | ID: mdl-32506305